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La secuencia de eventos que conduce
a la contracción del sarcómero se presenta en la Fig.1.
Al inicio del ciclo, la cabeza de la miosina, que carece de un
nucleótido unido, se encuentra estrechamente unida al filamento
de actina (estado I). La unión de ATP a la cabeza de la miosina,
reduce la afinidad de la cabeza de la miosina por la actina (estado
II). La hidrólisis parcial del ATP (durante la cual ADP y
Pi permanecen unidos a la miosina), activa la cabeza de la miosina,
la que experimenta un cambio conformacional y se desplaza respecto
del filamento fino (estado III). La miosina activada contacta a
una molécula de actina y se une a ella produciéndose
la liberación de Pi (estado IV). Una vez unida a actina,
la cabeza de la miosina experimenta un nuevo cambio conformacional
que se traduce en un desplazamiento del filamento fino y en la liberación
de ADP (estado V). De esta manera, cada cabeza de miosina se desplaza
hacia el extremo (+) del filamento fino adyacente. Mientras la concentración
de Ca++ sea alta y exista ATP disponible, los ciclos de formación
de puentes actina-miosina continúan y el sarcómero
continúa contrayéndose. En ausencia de ATP, el complejo
actina-miosina se estabiliza, fenómeno que explica el "rigor
mortis"
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