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Los filamentos finos están formados por actina, tropomiosina
y troponinas, proteínas que se relacionan directamente con
el proceso de acortamiento del sarcómero (Fig 1).
Los microfilamentos de actina están constituídos
por 2 hebras proteicas, que se enrollan para formar una estructura
helicoidal doble (Figs 2 y 3). Cada hebra corresponde a un polímero
de moléculas asimétricas de G actina, lo que otorga
a los microfilamentos de actina una polaridad definida.
La tropomiosina es una molécula con forma de bastón,
de alrededor de 40 nm de longitud, que corresponde a un dímero
de 2 cadenas-hélice idénticas, que se enrollan una
respecto de la otra para formar filamentos que corren a lo largo
de ambos bordes del microfilamento de F-actina (Fig 4).
La troponina es un complejo de 3 subunidades que se dispone en
forma discontinua a lo largo del microfilamento. El complejo está
formado por TnT, que se une fuertemente a la tropomiosina, TnC que
une iones calcio y TnI que se une a actina. En los filamentos finos,
cada molécula de tropomiosina recorre 7 moléculas
de G-actina y tiene un complejo de troponina unido a su superficie
(Fig 4).
Los filamentos finos de sarcómeros vecinos anclan en la
linea Z a través de las proteínas a-actinina y Cap
Z, que se unen selectivamente al extremo (+) de los filamentos de
actina.
La molécula de miosina-II está formada por 2 polipéptidos
de 220 k
D cada uno (cadenas pesadas ) y 4 polipéptidos de 20 kD
cada uno (cadenas livianas) (Fig 5). Está organizada en 3
dominios estructural y funcionalmente distintos: cabeza, cuello
y cola. En el extremo NH2-terminal las 2 cadenas pesadas presentan
una estructura globular, llamada cabeza, la que se continúa
en una zona con forma de bastón, de unos 150 nm de largo,
cuya porción inicial corresponde al cuello de la molécula
y el resto a la cola.
En el músculo estriado, cada filamento grueso es una estructura
bipolar formada por la asociación antiparalela de alrededor
de 300 moléculas de miosina-II (Fig 6). La región
central del filamento grueso está compuesta de un conjunto
de colas dispuestas en forma traslapada y antiparalela. Los filamentos
gruesos son simétricos a nivel de la región central
desnuda y su polaridad se revierte a ambos lados de esta zona. Las
cabezas protruyen del filamento en un ordenamiento helicoidal a
intervalos de 14 nm (Figs 6 y 7). Los filamentos finos a que se
enfrenta cada extremo del filamento grueso están también
polarizados.
En la molécula de miosina existen dos sitios que pueden
experimentar cambios conformacionales: uno a nivel de la unión
de la cabeza con la cola y otro a nivel del sitio en que el inicio
de la cola se une al cuello de otras moléculas de miosina
(Fig 8). Estas modificaciones se relacionan con las interacciones
que establece la molécula de miosina con ATP y/o G-actina.
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