| Son estructuras laminares que corresponden
a una forma especializada de la matriz extracelular, que actúan
como interfase entre las células de los tejidos epiteliales,
músculares y nerviosos en los sitios en que ellas se asocian
al tejido conjuntivo.
Al microscopio electrónico aparece formada por 2 capas laminares:
la que está vecina a la célula es poco densa a los
electrones y se denomina lamina rara (o lúcida), la segunda
capa es densa a los electrones y se denomina lamina densa , a ella
se asocia una tercera capa que contiene fibrillas colágenas
llamada lamina fibroreticular y que es continua con la matriz conjuntiva
adyacente (Figs.1 y 2). Entre las funciones que desempeña
la lámina basal se destacará en este momento sólo
que ella constituye una interfase the adhesión de modo que
las células poseen mecanismos de adhesión para fijarse
a la membrana basal y ella a su vez está anclada en la matriz
extracelular conjuntiva a las fibrillas colágenas.
Las membranas basales están formadas por 4 tipos de moléculas
predominantes: colágeno tipo IV, perlecan (proteoglicano
de heparan-sulfato), laminina y entactina (Fig.3), además
de la fibronectina y del colágeno VII que la asocia a las
fibrillas de colágeno III de la lámina fibroreticular.
Las moléculas de colágeno tipo IV forman la lámina
densa. Ellas difieren de las moléculas de colágeno
I, II y III que forman las fibrillas colágenas. Las moléculas
de colágeno IV se asocian entre primero entre sí por
sus extremos carboxi terminales formando dímeros (Fig.4)
los cuales a su vez se aocian entre sí lateralmente formando
una lámina desda la cual se projectan perpendicularmente
los extremos aminoterminal de las moléculas, los que al interactuar
entre sí permiten la unión de láminas sucesivas
de las redes planares formadas por los dímeros del colágeno
IV.
El perlecan es un proteoglicano de heparansulfato, formado por
una proteín central de unos 600.000 de PM asociada a entre
2 y 15 cadenas de heparansulfato, el cuál puede interactura
directamente con colágeno IV y con laminina. Se concentra
hacia la lámina rara.
La laminina es una glicoproteína de gran tamaño (850.000)
(Fig.5) que presenta dominios funcionales que le permiten interactuar
con: receptores para laminina de la membrana plasmática de
la célula, heparansulfato, colágeno IV y entactina.
Puede además interactuar con otras moléculas de laminina
por los extremos de sus 4 brazo formando una estructura laminar.
Se concentra hacia la lámina rara.
La entactina, que es una gliproteina pequeña se asocia a
las moléculas de laminina entre sí y con colageno
IV contribuyendo a estabilizar la estructura y la asociación
de las láminas rara y densa.
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